Mecanismul biochimic al contracţiei musculare

0
Mecanismul biochimic al contracţiei musculare
-Anunț-

În stare de relaxare, capetele libere ale filamentului de actină se suprapun mai puţin peste filamentele de miozină. În contracţie acestea se suprapun complet peste filametele de miozină, fiind trase în interiorul discului întunecat, membranele Z apropiindu-se şi deci sarcomerul se scurtează. Conform teoriei mecanismului glisant, această alunecare a filamentelor de actină este cauzată de forţe mecanice, chimice, electrostatice, generate toate de interacţiunea unor punţi transversale, existente între filamntele de miozină şi actină. În repaus, forţele de alunecare (de glisare) dintre actină şi miozină sunt inhibate. Când însă un potenţial de acţiune traversează membrana fibrei musculare se eliberează mari cantităţi de Ca+2 în sarcoplasma din jurul miofibrilelor. Sunt activate astfel forţele dintre filamente şi începe contracţia. Pentru ca procesul să continue este nevoie de energie care se obţine din produşii fosfat-macroergici (ATP şi fosfocreatină).

Compoziţia chimică a proteinelor

Filamentul de miozină este compus din 100 molecule de miozină, fiecare cu o greutate moleculară de 480.000. Molecula de miozină este compusă din şase lanţuri polipeptidice din care două lanţuri au greutatea moleculară de 200.000 (miozina grea) şi patru lanţuri cu greutaea moleculară de 20.000 fiecare (miozina uşoară). Întreaga structură are o configuraţie în „crosă de golf”, în care cele două lanţuri grele sunt dispuse în spirală formând un dublu helix: extremitatea alungită constituie „mânerul crosei” (coada), iar extremitatea fiecărui lanţ se pliază în două mase proteice globuloase denumite „capul miozinei” (de fapt dublul cap polar). În centrul filamentului de miozină cozile sunt strânse şi formează „corpul„, în timp ce capetele se extind în afara filamentului, formând „punţile” de miozină.

Pe lanţul peptidic ce leagă capul polar de corpul moleculei de miozină există 1-2 zone de flexibilitate moleculară numite „balamale”, astfel încât capul polar poate avea înclinări diferite în toate direcţiile, în jurul filamentului de miozină. Cele patru lanţuri de miozină uşoară se află în constituţia capului, ele ajutând controlul capului în timpul contracţiei; această miozină funcţionează ca o enzimă, scindând ATP-ul şi eliberând energia necesară contracţiei (activitate ATP-azică). Filamentul de miozină este alcătuit din corpurile lanţurilor spiralate răsucite astfel încât punţile de miozină sunt plasate la 120 una de alta şi extinse în toate direcţiile în jurul filamentului.

Citește și:   28 de lucruri de știut despre alimentație

Filamentul de actină are axul central compus din trei elemente diferite: actina tropomiozina şi troponina. Scheletul filamentului de actină este o moleculă proteică bicatenară de actină F, fiecare din cele două catene fiind împletite în helix ca şi Fiecare catenă a dublului helix al actinei F este formată din molecule de actină G, cu greutatea moleculară de 42.000. Aceste molecule de actină au câte o zonă de legare numită zona activă (situs activ) cu care interacţionează punţile miozinice în timpul contracţiei musculare. Filemetele de actină cu lungimea de 1m se fixează cu baza pe membrana Z, în timp ce capetele seorientează în ambele direcţii, în sarcomerele adiacente (vecine), printre filementele de miozină.

Filamentul de actină mai conţine 2 catene proteice – tropomiozina – cu greutate moleculară de 70.000. Se crede că fiecare catenă de tropomiozină este în aşa fel ataşată spiralei de actină încât în stare de repaus tropomiozina acoperă zonele active ale filamentelor de actină, facând imposibilă interacţiunea între actină şi miozină.

Troponina reprezintă un complex de trei molecule de proteină globulară, ataşate catenelor de tropomiozină. Sunt trei categorii de troponine:

  • troponina I are mare afinitate pentru actină, blocând locul de fixare a miozinei (zonele active) şi inhibând astfel formarea complexului acto-miozinic; inhibă capacitatea ATP-azei miozinice de a hidroliza ATP-ul la nivelul capuli polar;
  • troponina T cu afinitate pentru tropomiozină;
  • troponina C are afinitate pentru ionii de calciu, fiind responsabilă de iniţiereaprocesului de contracţie deoarece blocând troponinA I declanşează suita de evenimente ciclice a mecanismului contractil

Interacţiunea dintre actină şi miozină.

Un filament pur de actină lipsit de complexul troponină-tropomiozină (complexul TT), se leagă puternic de moleculele de miozină; dacă în prealabil se adaugă la actină complexul TT, această legătură nu se mai produce. Se consideră că la muşchiul relaxat, zonele active ale actinei sunt inhibate, adică acoperite de complexul TT. În prezenţa unor mari cantităţi de Ca++ efectul inhibitor al complexului TT, asupra filamentelor de actină este inhibat la rândul său, probabil prin combinarea troponinei C cu Ca++ şi se produce o tracţiune asupra moleculei de tropomiozină, care va aluneca în profunzimea şanţurilor dintre cele două catene de actină; astfel se produce descoperirea zonelor active de pe actină, permiţând contracţia.

Citește și:   Medicamentele pentru slăbit și regimurile drastice nu folosesc la nimic

Odată ce filamentele de actină au fost activate de Ca++, capetele punţilor transversale ale filamentelor de miozină sunt atrase de zonele active de pe actină şi se produce contracţia.

Deşi nu se cunoaşte exact cum se produce contracţia prin interacţia dintre punţile transversale şi actină, o ipoteză plauzibilă este cea a „mersului pas cu pas”. Conform acestei ipoteze în timpul scurtării sarcomerului, punţile transversale trec printr-un proces ciclic de ataşare-detaşare de zonele active ale actinei; aceasta este treptat tracţionată în interiorul discului întunecat, prin bascularea capului spre braţ (bătaie puternică).

Apoi, imediat după basculare capul se desprinde automat din legătura sa cu zona activă, revenindla poziţia sa normală, perpendiculară pe filamentul de actină. În această poziţie, capul se combină cu următoarea zonă activă, situată la rând în lungul filamentului de actină, după care capul basculează din nou, generând o nouă bătaie puternică, iar filamentul de actină mai face un pas.

Astfel capetele punţlor transversale basculează repetitiv înapoi şi înainte, „plimbându-se pas cu pas”, în lungul filamentului de actină, trăgând capetele acestora spre centrul filamentului de miozină.

Se consideră că fiecare punte transversală operează pe cont propriu ataşându-se şi detaşându-se independent, la întâmplare, într-un ciclu neîntrerupt, iar forţa dezvoltată ar fi condiţionată de numărul de punţi transversale ce se fixează în fiecare moment al contracţiei.

Teoria mecanismului glisant a fost iniţiată de H. E. Huxley (premiul Nobel pentru medicină în 1964 pentru aceste studii) şi completată ulterior cu alte detalii de Murray şi Weber (1974), E. Fox (1988); succesiunea fenomenelor ce intervin în contracţia şi relaxarea muşchiului putând fi sintetizată de Ganong în mai multe secvenţe.

Citește și:   Nevroglia

Contracţie.

  • Descărcarea
  • Eliberarea acetilcolinei la nivelul plăcii
  • Generarea potenţialului plăcii
  • Generarea potenialului de acţiune în fibra musculară.
  • Răspândirea depolarizării în interiorul fibrei prin tuburile
  • Eliberarea de Ca++ din reticulul sarcoplasmatic şi difuzia sa spre
  • Legarea calciului de troponina C, eliberând astfel zonele active de pe actină.
  • Formarea punţilor de actină şi miozină şi alunecarea filamentelor de actină printre cele de miozină.

Relaxarea.

  • Ca++ se reintroduce în reticulul sarcoplasmatic.
  • Eliberarea calciului de troponina C.
  • Încetarea interacţiunii dintre actină şi miozină.
- Anunț -

LĂSAȚI UN MESAJ

Vă rugăm să introduceți comentariul dvs.!
Introduceți aici numele dvs.